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Respuesta:
Los enzimas, a diferencia de los catalizadores inorgánicos catalizan reacciones específicas. Sin embargo hay distintos grados de especificidad. El enzima sacarasa es muy específico: rompe el enlace b-glucosídico de la sacarosa o de compuestos muy similares. Así, para el enzima sacarasa, la sacarosa es su sustrato natural, mientras que la maltosa y la isomaltosa son sustratos análogos. El enzima actúa con máxima eficacia sobre el sustrato natural y con menor eficacia sobre los sustratos análogos. Entre los enzimas poco específicos están las proteasas digestivas como la quimotripsina, que rompe los enlaces amida de proteínas y péptidos de muy diverso tipo.
Las enzimas, son unas macromoleculas proteínicas especializadas, que realizan sus funciones de acelerar o realizar reacciones, dentro de los organismos para obtener un productos, esto lo hacen en presencia de un cofactor o coenzima que es especifica para cada enzima. De manera que esta característica la denominan relación llave y cerradura, debido a que,
el sitio de acción de la enzima con la coenzima, tiene característica exclusiva de una con la otra. Es decir, tienen un acoplamiento exacto como el de una llave con su cerradura.
Por esta razón las enzimas NO pueden interactuar con cualquier sustancia.
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