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4
bueno primero ten claro que las proteinas proteínas están formadas poraminoácidos. Los aminoácidos tienen distintas estructuras y funciones debido a que sus cadenas laterales varían en su composición.
La secuencia de aminoácidos, unidos por enlaces peptídicos, es la estructura primaria de la cadena polipeptídica. Por ejemplo, el glucagón, una hormona secretada por el páncreas, es un polipéptido pequeño que consiste en sólo 29 unidades de aminoácidos. La estructura primaria siempre se representa en forma de “collar de perlas” simple y lineal.
El siguiente nivel de organización de las proteínas se conoce como estructura secundaria, originada en parte por enlaces de hidrógeno. Las estructuras secundarias son secciones proteicas con una forma determinada, estabilizadas en gran medida mediante enlaces de hidrógeno entre el oxígeno del carboxilo de un residuo de aminoácido y el hidrógeno del grupo amino de otro aminoácido.
La estructura terciaria de una molécula proteínica corresponde a la forma global que toma por cada una de sus cadenas polipeptídica (la estructura es tridimensional). Esta estructura 3-D está determinada por cuatro factores principales, que implican interacciones entre los grupos R (cadenas laterales) de la misma cadena polipeptídica. En estas interacciones se incluyen las débiles (enlaces de hidrógeno, enlaces iónicos e interacciones hidrófobas) como los enlaces covalentes fuertes.
1. Los enlaces de hidrógeno que se forman entre los grupos R de ciertassubunidades de aminoácidos.2. Los enlaces iónicos que pueden ocurrir entre el grupo R de un aminoácidocon carga positiva y el grupo R de otro aminoácido concarga negativa.3. Las interacciones hidrófobas que resultan por la tendencia de losgrupos R no polares, al ser excluidos por el agua circundante, causandosu asociación y orientación hacia el interior de la estructuraglobular.4. Los enlaces covalentes disulfuro o puentes disulfuro (OSOSO),que unen los átomos de azufre de cada dos subunidades de cisteínapresentes en la misma cadena. Un puente disulfuro se formacuando reaccionan los grupos sulfh ídrilo de dos cisteínas; eliminan los dos hidrógenos y los dos átomos de azufre que quedan forman un enlace covalente.
La estructura cuaternaria es el resultado de las interaccionesentre polipéptidos.Muchas proteínas funcionales están compuestas de dos o más cadenaspolipeptídicas, que interactúan entre sí de manera específi ca paraformar la molécula biológicamente activa. La estructura cuaternariaes la estructura 3-D resultante. Los mismos tipos de interacciones queproducen las estructuras secundaria y terciaria contribuyen también a laestructura cuaternaria; entre ellas se incluyen los enlaces de hidrógeno,enlaces iónicos, interacciones hidrófobas y puentes disulfuro.Por ejemplo, una molécula de anticuerpo funcional está compuesta de cuatro cadenas polipeptídicas unidas por puentes disulfuro. Los puentes disulfuro son una característica común de los anticuerpos y de otras proteínas secretadas por las células. Estos fuertes enlaces estabilizan las moléculas en el ambiente extracelular.
la forma de agradecerme es calificando la respuesta saludos ;)
La secuencia de aminoácidos, unidos por enlaces peptídicos, es la estructura primaria de la cadena polipeptídica. Por ejemplo, el glucagón, una hormona secretada por el páncreas, es un polipéptido pequeño que consiste en sólo 29 unidades de aminoácidos. La estructura primaria siempre se representa en forma de “collar de perlas” simple y lineal.
El siguiente nivel de organización de las proteínas se conoce como estructura secundaria, originada en parte por enlaces de hidrógeno. Las estructuras secundarias son secciones proteicas con una forma determinada, estabilizadas en gran medida mediante enlaces de hidrógeno entre el oxígeno del carboxilo de un residuo de aminoácido y el hidrógeno del grupo amino de otro aminoácido.
La estructura terciaria de una molécula proteínica corresponde a la forma global que toma por cada una de sus cadenas polipeptídica (la estructura es tridimensional). Esta estructura 3-D está determinada por cuatro factores principales, que implican interacciones entre los grupos R (cadenas laterales) de la misma cadena polipeptídica. En estas interacciones se incluyen las débiles (enlaces de hidrógeno, enlaces iónicos e interacciones hidrófobas) como los enlaces covalentes fuertes.
1. Los enlaces de hidrógeno que se forman entre los grupos R de ciertassubunidades de aminoácidos.2. Los enlaces iónicos que pueden ocurrir entre el grupo R de un aminoácidocon carga positiva y el grupo R de otro aminoácido concarga negativa.3. Las interacciones hidrófobas que resultan por la tendencia de losgrupos R no polares, al ser excluidos por el agua circundante, causandosu asociación y orientación hacia el interior de la estructuraglobular.4. Los enlaces covalentes disulfuro o puentes disulfuro (OSOSO),que unen los átomos de azufre de cada dos subunidades de cisteínapresentes en la misma cadena. Un puente disulfuro se formacuando reaccionan los grupos sulfh ídrilo de dos cisteínas; eliminan los dos hidrógenos y los dos átomos de azufre que quedan forman un enlace covalente.
La estructura cuaternaria es el resultado de las interaccionesentre polipéptidos.Muchas proteínas funcionales están compuestas de dos o más cadenaspolipeptídicas, que interactúan entre sí de manera específi ca paraformar la molécula biológicamente activa. La estructura cuaternariaes la estructura 3-D resultante. Los mismos tipos de interacciones queproducen las estructuras secundaria y terciaria contribuyen también a laestructura cuaternaria; entre ellas se incluyen los enlaces de hidrógeno,enlaces iónicos, interacciones hidrófobas y puentes disulfuro.Por ejemplo, una molécula de anticuerpo funcional está compuesta de cuatro cadenas polipeptídicas unidas por puentes disulfuro. Los puentes disulfuro son una característica común de los anticuerpos y de otras proteínas secretadas por las células. Estos fuertes enlaces estabilizan las moléculas en el ambiente extracelular.
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