Question

estructura de una pata de pollo

Answer 1

La estructura de las proteínas puede jerarquizarse en una serie de niveles, interdependientes. Estos niveles corresponden a: 
Estructura primaria, que corresponde a la secuencia de aminoácidos. 
Estructura secundaria, que provoca la aparición de motivos estructurales. 
Estructura terciaria, que define la estructura de las proteínas compuestas por un sólo polipéptido. 
Estructura cuaternaria, si interviene más de un polipéptido. 
[editar]Estructura primaria 
Artículo principal: Estructura primaria de las proteínas. 
La estructura primaria de las proteínas se refiere a la secuencia de aminoácidos., es decir, la combinación lineal de los aminoácidos mediante un tipo de enlace covalente, el enlace peptídico. Los aminoácidos están unidos por enlaces peptídicos siendo una de sus características mas importante la coplanaridad de los radicales constituyentes del enlace. 
La estructura lineal del péptido definirá en gran medida las propiedades de niveles de organización superiores de la proteína. Este orden es consecuencia de la información del material genético: Cuando se produce la traducción del RNA se obtiene el orden de aminoácidos que van a dar lugar a la proteína. Se puede decir, por tanto, que la estructura primaria de las proteínas no es más que el orden de aminoácidos que la conforman. 
[editar]Estructura secundaria 
Artículo principal: Estructura secundaria de las proteínas. 
La estructura secundaria de las proteínas es la disposición espacial local del esqueleto proteico, gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico, es decir, un tipo de enlace no covalente, sin hacer referencia a la cadena lateral. Existen diferentes tipos de estructura secundaria: - Estructura secundaria ordenada, ( repetitivos donde se encuentran los hélices alfa y cadenas beta, y no repetitivos donde se encuentran los giros beta y comba beta) -Estructura secundaria no ordenada -Estructura secundaria desordenada 
Los motivos más comunes son la hélice alfa y la beta lámina. 
Hélice alfa 
Los aminoácidos en una hélice α están dispuestos en una estructura helicoidal dextrógira, con unos 3.6 aminoácidos por vuelta. Cada aminoácido supone un giro de unos 100° en la hélice, y los carbonos α de dos aminoácidos contiguos están separados por 1.5Å. La hélice está estrechamente empaquetada, de forma que no hay casi espacio libre dentro de la hélice. Todas las cadenas laterales de los aminoácidos están dispuestas hacia el exterior de la hélice.6 
El grupo amino del aminoácido (n) puede establecer un enlace de hidrógeno con el grupo carbonilo del aminoácido (n+4). De esta forma, cada aminoácido (n) de la hélice forma dos puentes de hidrógeno con su enlace peptídico y el enlace peptídico del aminoácido en (n+4) y en (n-4). En total son 7 enlaces de hidrógeno por vuelta. Esto estabiliza enormemente la hélice. Esta dentro de los niveles de organización de la proteína. 
Lámina beta 
La beta lámina se forma por el posicionamiento paralelo de dos cadenas de aminoácidos dentro de la misma proteína, en el que los grupos amino de una de las cadenas forman enlaces de hidrógeno con los grupos carboxilo de la opuesta. Es una estructura muy estable que puede llegar a resultar de una ruptura de los enlaces de hidrógeno durante la formación de la hélice alfa. Las cadenas laterales de esta estructura están posicionados sobre y bajo el plano de las láminas. Dichos sustituyentes no deben ser muy grandes, ni crear un impedimento estérico, ya que se vería afectada la estructura de la lámina.Estructura terciaria 
Artículo principal: Estructura terciaria de las proteínas. 
Es el modo en que la cadena polipeptídica se pliega en el espacio, es decir, cómo se enrolla una determinada proteína, ya sea globular o fibrosa. Es la disposición de los dominios en el espacio. 
La estructura terciaria se realiza de manera que los aminoácidos apolares se sitúan hacia el interior y los polares hacia el exterior en medios acuosos. Esto provoca una estabilización por interacciones hidrofóbicas, de fuerzas de van der Waals y de puentes disulfuro1 (covalentes, entre aminoácidos de cisteína convenientemente orientados) y mediante enlaces iónicos.