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respuesta:
Las proteínas se disponen en el espacio conformando una composición tridimensional determinada, que puede tener hasta 4 niveles de organización: composición primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.
Estructura primaria
Es la sucesión lineal de aminoácidos que unen una proteína, o sea, sugiere la porción y el tipo de los aminoácidos que la conforman y el orden en que se hallan juntos.
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La composición primaria de las proteínas está definida en la información genética y los enlaces que mantienen su seguridad son enlaces peptídicos.
La composición primaria de las proteínas es lineal, y se convierte en tridimensional al plegarse.
Estructura secundaria
El plegamiento característico de esta clase de organización está definido por la sucesión de aminoácidos y la rigidez del enlace peptídico, que únicamente permite giros alrededor de los enlaces fáciles. La igualdad de esta composición es viable debido a los puentes de hidrógeno que se establecen entre los equipos amino y carboxilo.
Estructura helicoidal o hélice α
Es la composición secundaria más corriente. En ella, la cadena polipeptídica se va enrollando en espiral sobre sí misma gracias a los giros que se generan alrededor del carbono α de cada aminoácido.
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— Se establecen puentes de hidrógeno intracatenarios, entre el conjunto –CO de un aminoácido y el conjunto –NH del aminoácido ubicado 4 residuos luego.
— Hay 3’6 aminoácidos por vuelta de hélice, cada aminoácido gira 100º respecto al anterior.
Estructura de hoja plegada o β–laminar
En esta clase de composición secundaria la cadena polipeptídica se pliega de forma que los planos de los enlaces peptídicos se disponen a modo de zig-zag. La relación con otros fragmentos de la cadena conduce a la formación de láminas u hojas, en lugar de estar estrechamente enrollada como en la situación de la hélice α.
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— Se establecen puentes de hidrógeno intercatenarios, entre equipos –NH y –CO de filamentos polipeptídicos diferentes.
— Cada resto de aminoácido ocupa 3’5 Å.
— Las cadenas adyacentes en una hoja plegada β tienen la posibilidad de orientarse en la misma dirección (hojas β paralelas) o en direcciones opuestas (hojas β antiparalelas). En los dos casos, los radicales de los aminoácidos se orientan hacia los dos lados de la hoja, de manera alterna.
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Como se puede mirar se necesita incorporar giros o codos en las cadenas polipeptídicas que además se estabilizan por puentes de hidrógeno.
Estructura Terciaria
La composición terciaria define la manera tridimensional que consigue una cadena polipeptídica, o sea, al modo en que una proteína está plegada en el espacio.
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El término de dominio es bastante eficaz al describir la interacción entre composición y funcionalidad en las proteínas puesto que dominios particulares poseen funcionalidades propias en bastante más de una proteína.
En la conformación espacial de una proteína influye la tendencia de las cadenas laterales hidrófobas de los aminoácidos a seguir estando en el centro de la proteína; adoptando la manera termodinámicamente más estable en aquel medio.
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Enlaces o puentes de hidrógeno: en medio de las cadenas laterales de aminoácidos polares sin carga.
Puentes disulfuro: enlaces covalentes –S–S–, más fuertes que los anteriores, entre 2 conjuntos –SH de 2 cisteínas (o derivados).
Estructura cuaternaria
La composición cuaternaria se refiere a esta sociedad de protómeros para conformar la proteína biológicamente activa.
Esta composición únicamente la muestran las proteínas oligoméricas, que poseen 2 o más cadenas polipeptídicas, equivalentes o no, todas las cuales tiene su propia composición secundaria y terciaria.
Desnaturalización
La pérdida de la composición nativa de una proteína se llama desnaturalización y se debería a la rotura de los enlaces que mantienen las construcciones secundarias, terciarias y cuaternarias lo cual conduce a la pérdida de su actividad biológica (los enlaces covalentes se mantienen, por lo cual la composición primaria se mantiene).
Explicación:
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