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Estructura primaria
El nivel más sencillo de estructura de una proteína, la estructura primaria, es simplemente la secuencia de aminoácidos en una cadena polipeptídica. Por ejemplo, la hormona insulina tiene dos cadenas polipeptídicas, A y B, las cuales se muestran en el siguiente diagrama (la molécula de insulina que se muestra a continuación es de una vaca, aunque su estructura es semejante a la de una persona). Cada cadena tiene su propio conjunto de aminoácidos, ensamblados en un orden determinado. Por ejemplo, la secuencia de la cadena A comienza con una glicina en el extremo N-terminal y acaba con una asparagina en el extremo C-terminal y es diferente a la secuencia de la cadena B.
Estructura secundaria
El siguiente nivel de la estructura de la proteína, la estructura secundaria, se refiere a estructuras plegadas localmente, que se forman dentro de un polipéptido debido a las interacciones entre los átomos del esqueleto (el esqueleto se refiere únicamente a la cadena polipeptídica, dejando aparte los grupos R, lo que significa que la estructura secundaria no implica a los átomos de los grupos R). Los tipos de estructuras secundarias más comunes son la hélice-α y la hoja o lámina plegada β. Ambas estructuras mantienen su forma mediante puentes de hidrógeno, que se forman entre el O del grupo carbonilo de un aminoácido y el H del grupo amino de otro.
Estructura terciaria
La estructura tridimensional general de un polipéptido, generada principalmente por las interacciones entre los grupos R de los aminoácidos que conforman las proteínas, se denomina estructura terciaria.
Las interacciones del grupo R que contribuyen a la estructura terciaria incluyen puentes de hidrógeno, enlaces iónicos, interacciones dipolo-dipolo y fuerzas de dispersión de London: básicamente, conforman toda la gama de enlaces no covalentes. Por ejemplo, los grupos R con cargas similares se repelen entre sí, mientras que aquellos con cargas opuestas pueden formar un enlace iónico. Asimismo, los grupos R polares pueden formar puentes de hidrógeno y otro tipo de interacciones dipolo-dipolo. Las interacciones hidrofóbicas también son importantes para la estructura terciaria, ya que los aminoácidos con grupos R no polares hidrofóbicos se agrupan juntos en el interior de la proteína, dejando a los aminoácidos hidrofílicos en el exterior para interactuar con las moléculas de agua circundantes.
Estructura cuaternaria
Muchas proteínas se componen de una cadena polipeptídica única y tienen solo tres niveles de estructura (los cuales acabamos de ver). Sin embargo, algunas proteínas se componen de varias cadenas polipeptídicas, también conocidas como subunidades. Cuando estas subunidades se unen, generan la estructura cuaternaria de la proteína.
Ya hemos visto un ejemplo de una proteína con estructura cuaternaria: la hemoglobina. Como se mencionó anteriormente, la hemoglobina transporta el oxígeno en la sangre y está formada por cuatro subunidades, dos del tipo α y dos del tipo β. Otro ejemplo es el ADN polimerasa, una enzima que sintetiza nuevas cadenas de ADN que se compone de diez subunidades^5
5
start superscript, 5, end superscript.
En general, los mismos tipos de interacciones que contribuyen a la estructura terciaria (sobre todo interacciones débiles, como los puentes de hidrógeno y las fuerzas de dispersión de London) también mantienen unidas a las subunidades para generar la estructura cuaternaria.
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