Respuestas
Algunos aminoácidos tienen un grupo lateral que se ioniza a pH fisiológico adquiriendo carga negativa o positiva.
Las cadenas laterales de los aminoácidos ácidos (-NH2) aspartico y glutamico contienen un grupo carboxilo (-COOH) cargado negativamente a pH 7.0.
Los aminoácidos ácidos presentan cargas netas que varían entre -2 y +1, dependiendo del grado de disociación de los protones carboxílicos y del protónamónico.
Las cadenas laterales de los aminoácidos básicos (histidina, arginina y lisina) tienen un átomo de nitrógeno que se puede protonar para adquirir una carga positiva.
La cadena lateral de la histidina tiene un grupo heterocíclico llamado imidazol, cuyo pK en agua es aproximadamente 6.0. A pH 7.0 coexisten cantidades significativas de la forma desprotonada (imidazol) y protonada (imidazolio) de la cadena lateral de la histidina. Este aminoácido se encuentra en el sitio activo de numerosas enzimas.
La cadena lateral de la arginina posee un grupo guanidinio (-NH-C[NH]NH2). Este grupo está completamente protonado a pH 7.0 y también tiene carga positiva.
La cadena lateral de la lasina tiene un grupo ε-amino (-NH2). Este grupo contribuye a la fijación de cofactores e intermediarios metabólicos al sitio activo de algunas enzimas. El grupo ε-amino está completamente protonado a pH 7.0 y por lo tanto tiene carga positiva.
Los aminoácidos básicos pueden presentar cargas netas de -1 a +2, dependiendo del grado de disociación de los protones ligados a nitrógeno y del protóncarboxílico.