13. La inhibición competitiva de una enzima ocurre al: *
a)Al variar el pH del medio en que ocurre la reacción
b)Agregar moléculas diferentes al sustrato normal
c)Agregar moléculas similares al sustrato
d)Inactivar a un sustrato
e)Alterar la temperatura
es la c pero tengo q justificar pq es esa y no se como justificarla ayuda,,,
Respuestas
Respuesta:
Las células de tu cuerpo pueden hacer muchas enzimas distintas, y en un principio podrías pensar: bien, ¡hagamos funcionar todas esas enzimas y metabolicemos tan rápido como sea posible! Sin embargo, resulta que realmente no queremos producir y activar todas esas enzimas al mismo tiempo ni en la misma célula.
Distintas células tienen diferentes necesidades y circunstancias que además, cambian a lo largo del tiempo. Las células estomacales por ejemplo, necesitan enzimas distintas a las que necesitan las células que almacenan grasas, las células cutáneas, sanguíneas o nerviosas. Una célula digestiva también trabaja mucho más para procesar y descomponer los nutrientes inmediatamente después de comer que muchas horas después de una comida. A medida que estas necesidades y condiciones celulares cambian, también lo hacen la cantidad y funcionalidad de las diferentes enzimas.
Dado que las enzimas guían y regulan el metabolismo de una célula, tienden a estar cuidadosamente monitoreadas. En este artículo, examinaremos los factores que pueden afectar o controlar la actividad de las enzimas. Estos incluyen el pH y la temperatura (que se analizan en el artículo sobre el sitio activo), así como:
Moléculas reguladoras. La actividad enzimática pueden "prenderse" o "apagarse" con moléculas activadoras e inhibitorias que se unen específicamente a la enzima.
Cofactores. Muchas enzimas solo son funcionales cuando se unen a moléculas auxiliares no proteicas conocidas como cofactores.
Compartimentación. Almacenar enzimas en compartimientos específicos puede evitar que causen daño o proporcionan las condiciones adecuadas para su actividad.
Inhibición por retroalimentación. Las enzimas metabólicas clave suelen inhibirse por el producto final de la vía que controlan (inhibición por retroalimentación).
En el resto de este artículo, analizaremos estos factores uno por uno, y veremos cómo cada uno puede afectar la actividad enzimática.
Moléculas reguladoras
Las enzimas pueden ser reguladas por otras moléculas que aumentan o bien disminuyen su actividad. Las moléculas que aumentan la actividad de una enzima se conocen como activadores, mientras que aquellas que disminuyen la actividad de una enzima se llaman inhibidores.
Hay muchas clases de moléculas que bloquean o promueven la función enzimática y que la afectan por distintas rutas.
Competitiva v. no competitiva
En muchos casos bien estudiados, la unión de un activador o un inhibidor es reversible, es decir que la molécula no se une permanentemente a la enzima. Algunos tipos importantes de fármacos actúan como inhibidores reversibles. Como ejemplo, el fármaco tipranivir, que se usa para tratar el VIH, es un inhibidor reversible.^1
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start superscript, 1, end superscript Bloquea la actividad de la enzima viral que ayuda al virus a fabricar más copias de sí mismo.
Los inhibidores reversibles se dividen en grupos de acuerdo con su comportamiento de unión. Aquí no analizaremos todos los tipos, pero examineramos dos grupos importantes: los inhibidores competitivos y los no competitivos.
Un inhibidor puede unirse a una enzima y bloquear la unión del sustrato, por ejemplo, al pegarse al sitio activo. Esto se conoce como inhibición competitiva porque el inhibidor "compite" con el sustrato por la enzima. Es decir, solo el inhibidor o bien el sustrato puede estar unido a la enzima en un momento dado.
En la inhibición no competitiva, el inhibidor no bloquea la unión del sustrato con el sitio activo, sino que se pega a otro sitio y evita que la enzima haga su función. Se dice que esta inhibición es "no competitiva" porque el inhibidor y el sustrato pueden estar unidos a la enzima al mismo tiempo.