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Respuesta::Los receptores acoplados a proteínas G tienen una estructura muy peculiar. Están constituidos por una cadena de aminoácidos cuyo extremo amino-terminal se localiza en la porción extracelular de la célula y el extremo carboxilo en el citoplasma; la cadena atraviesa la membrana plasmática en siete ocasiones (Figura 1). Como puede apreciarse, las zonas transmembranales se unen por tres asas intracelulares y tres asas extracelulares. Por sus características estructurales a estos receptores se les denomina también receptores con siete dominios transmembranales y, por su semejanza con los ofidios, receptores serpentinos. En la figura 1, se ha ilustrado al receptor extendido en la membrana (dibujo de la izquierda) pero en realidad en la bicapa lipídica, los receptores adoptan una forma muy distinta, agrupada o aglutinada, como se presenta en la misma figura (dibujo de la derecha).
Los receptores acoplados a proteínas G son denominados así porque ejercen su acción fundamentalmente asociándose a una familia de proteínas heterotriméricas (formadas por subunidades alfa, beta y gama) que tienen la capacidad de unir e hidrolizar GTP (3). Estos receptores al activarse por las diferentes hormonas y neurotransmisores
Explicación:Los receptores acoplados a proteínas G tienen una estructura muy peculiar. Están constituidos por una cadena de aminoácidos cuyo extremo amino-terminal se localiza en la porción extracelular de la célula y el extremo carboxilo en el citoplasma; la cadena atraviesa la membrana plasmática en siete ocasiones