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Respuesta:GroEL/GroES en Escherichia coli es un complejo proteico de aproximadamente 1 MDa formado por GroEL y GroES que ayuda en el plegamiento de otras proteínas que han sufrido cambios en su estructura tridimensional y química tales como, la exposición de residuos hidrofóbicos al medio que normalmente se encuentran en el interior de una proteína. GroEL/GroES depende de ATP para llevar a cabo su actividad. Como sabemos, GroEL es una chaperonina del grupo 1, que actúa en compañía de una cochaperonina llamada GroES. Estos residuos también están involucrados en la unión con GroES.
-El dominio intermedio ejerce de transmisor de las señales que se producen entre los dominios ecuatorial y apical y traslada los cambios conformacionales que ocurren en el dominio apical, como consecuencia de la unión del ATP y el GroES. En el lugar de interacción con GroEL tiene un gran lazo desordenado que se une a GroEL generando en él un cambio conformacional. Mecanismo funcional de GroEL/GroES Tras muchos experimentos se ha determinado el funcionamiento de GroES/GroEl. El ATP se une en el dominio ecuatorial a un monómero de un anillo de GroEL.
Sin embargo, y debido a una cooperatividad negativa, el otro anillo de GroEl es incapaz de unir moléculas de ATP a sus monómeros. Esto hace que aumente la cavidad dentro del anillo de GroEL, y además, sella la cavidad. Entonces, los residuos hidrofóbicos que hasta ahora interaccionaban con el polipéptido desnaturalizado lo hacen ahora con el lazo desordenado de GroES.