la toxina del colera ejerce su efecto modificado a las subunidades G de la proteína G
verdadero o Falso
Respuestas
Respuesta:
La toxina del cólera (también conocido como colerágeno y, a veces abreviado a CTX , Ctx o CT ) es complejo proteína secretada por la bacteria Vibrio cholerae . CTX es responsable de la masiva, característica diarrea acuosa del cólera infección.
El cólera toxina es un oligómero complejo formado por seis subunidades de proteínas: una sola copia de la subunidad A (parte A, enzimática), y cinco copias de la subunidad B (parte B, la unión al receptor), que se denota como AB 5 . Subunidad B se une mientras que la subunidad A activa la proteína G que activa la adenilato ciclasa . La estructura tridimensional de la toxina se determinó usando cristalografía de rayos X por Zhang et al. en 1995.
Los cinco subunidades B pesando cada uno 11 kDa , forman un anillo de cinco miembros. La subunidad A que es 28 kDa, tiene dos segmentos importantes. La porción A1 de la cadena (CTA1) es un globular enzima carga útil que ADP-ribosila proteínas G , mientras que la cadena A2 (CTA2) forma un prolongado hélice alfa que se asienta cómodamente en el poro central del anillo B subunidad.
Esta estructura es similar en forma, el mecanismo, y secuencia de la enterotoxina termolábil secretada por algunas cepas de la Escherichia coli bacteria.
Patogenesia
Toxina del cólera actos por el siguiente mecanismo: En primer lugar, el anillo de la subunidad B de la toxina del cólera se une a GM1 gangliósidos en la superficie de células diana. La subunidad B también puede unirse a células que carecen de GM1. La toxina entonces lo más probable se une a otros tipos de glicanos, tales como Lewis Y y Lewis X, que se adjunta a las proteínas en lugar de los lípidos. Una vez unido, el complejo entero toxina se endocitosis por la célula y la toxina del cólera A1 (CTA1) cadena es liberado por la reducción de un puente disulfuro . El endosoma se mueve al aparato de Golgi, donde la proteína A1 es reconocido por el retículo endoplasmático chaperón, proteína disulfuro isomerasa . La cadena A1 es entonces desplegada y entregado a la membrana, donde ERO1 desencadena la liberación de la proteína A1 por oxidación del complejo proteína disulfuro isomerasa. Como la A1 de proteínas se mueve de la ER en el citoplasma por el canal Sec61, se repliega y evita la desactivación como resultado de ubiquitinación.
CTA1 es entonces libre para unirse con una proteína de pareja de humano llamado factor de ADP-ribosilación 6 (Arf6); la unión a Arf6 conduce un cambio en la forma de CTA1 que expone su sitio activo y permite a su actividad catalítica. El fragmento CTA1 cataliza la ADP-ribosilación de la subunidad alfa Gs (Ga s proteínas) utilizando NAD . La ADP-ribosilación hace que el Ga s subunidad a perder su actividad catalítica de hidrolización GTP en GDP + P i , manteniendo así Ga s en su estado activado. El aumento de Ga s activación conduce a un aumento de la adenilato ciclasa actividad, lo que aumenta la concentración intracelular de 3' , 5 'AMP cíclico (cAMP) a más de 100 veces más de lo normal y sobre-activa citosólica PKA . Estos activa PKA entonces fosforilar el regulador de la conductancia transmembrana de fibrosis quística (CFTR) proteínas de los canales de cloruro, lo que conduce a flujo de salida de ATP mediada por cloruro de iones y conduce a la secreción de H 2 O , Na + , K + , y HCO 3 - en el intestinal lumen . Además, la entrada de Na + y en consecuencia la entrada de agua en los enterocitos son disminuidos. Los efectos combinados dan como resultado en la pérdida rápida de líquidos desde el intestino, hasta 2 litros por hora, lo que lleva a grave deshidratación y otros factores asociados con el cólera, incluyendo un taburete agua de arroz.
La toxina pertussis (también un AB 5 proteína) producida por Bordetella pertussis actúa de una manera similar con la excepción de que ADP-ribosila la Ga i subunidad , haciéndolo incapaz de inhibir la producción de cAMP.
Explicación:
así que por lo tanto es verdadero gracias, espero haberte ayudado =)
Respuesta:
ya te respondio.................