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Respuesta:
La Hemoglobina es una proteína contenida en los Eritrocitos que constituye, aproximadamente, el 35% de su peso y le da su color rojo característico además de su función de transportar el oxígeno y el dióxido de carbono en el proceso de la respiración celular.
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La Hemoglobina es una proteína contenida en los Eritrocitos que constituye, aproximadamente, el 35% de su peso y le da su color rojo característico además de su función de transportar el oxígeno y el dióxido de carbono en el proceso de la respiración celular.
DEFINICIÓN
La hemoglobina le confiere a los eritrocitos la función de transportar el oxígeno desde los pulmones hasta los tejidos, y parte del dióxido de carbono desde los tejidos hasta los pulmones, participa de esta manera en el proceso de la respiración. Cuando la hemoglobina se une al oxígeno para ser transportada hacia los órganos del cuerpo, se llama oxihemoglobina, cuando se une al Dióxido de carbono para ser eliminada por la espiración, que ocurre en los pulmones, recibe el nombre de desoxihemoglobina. Si la hemoglobina se une al Monóxido de carbono , se forma entonces un compuesto muy estable llamado Carboxihemoglobina, que tiene un enlace muy fuerte con el grupo hemo de la hemoglobina e impide la captación del oxígeno, con lo que se genera fácilmente una Anoxia que puede conducir a la muerte celular si fuera irreversible.
Sistema tampón de la Hemoglobina
Por ello y por su condición de sustancia anfótera, cuando el pH sanguíneo se eleva , la hemoglobina tiende a liberar iones H+ y, por lo tanto, se altera la curva de disociación, existirá tendencia a retener el oxígeno y se producirá así un déficit de oxigenación de los tejidos.
Alteraciones de la Hemoglobina
Alteraciones genéticas de la molécula de Hb que se demuestran por cambios en las características químicas, en la movilidad electroforética o en otras propiedades físicas. La molécula de Hb normal en el adulto consta de dos pares de cadenas polipeptídicas denominadas a y b. La sangre normal también contiene, como máximo, un 2,5% de Hb A2 . Los tipos de cadenas y la estructura química de sus polipéptidos están controlados genéticamente.
Las Hb anómalas, diferenciadas por su movilidad electroforética, se designan alfabéticamente en orden de descubrimiento , si bien la primera de ellas, la Hb de las células falciformes, se denominó Hb S. Las Hb estructuralmente diferentes con la misma movilidad electroforética también se denominan según la ciudad donde se descubrieron.
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