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Hola ! dame mejor respuesta,corazón y sígueme !
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Enzimas:
Hidrolasas: Las hidrolasas ácidas son enzimas hidrolíticas caracterizadas por alcanzar un rendimiento óptimo a un pH ácido, entre 4 y 5.
Hasta ahora se conocen aproximadamente unas 40 hidrolasas ácidas diferentes. Su actividad consiste en la degradación de moléculas complejas en otras más simples mediante la adición de una molécula de agua. Este proceso se denomina hidrolización
Se piensa que más del 20% de las enzimas presentan capacidad hidrolítica.
Ligasas: El nombre común de las enzimas ligasa también incluyen la ligasa de ADN, una enzima usada comúnmente en laboratorios de biología molecular para unir fragmentos de ADN. Otros nombres comunes para llamar a las ligasas son: sintetasa, porque es usada para sintetizar nuevas moléculas, o carboxilasa cuando son usadas para añadir dióxido de carbono a una molécula.
Oxidorreductasas: produce reacciones de óxido-reducción, de oxidación o de reducción.
Catalizan reacciones de oxidorreducción, es decir, transferencia de hidrógeno (H) o electrones (e-) de un sustrato a otro, según la reacción general:
AH2 + B ➫ A + BH2
A + BH2Ared + Box ➫Aox + Bred
Ejemplos son la succinato deshidrogenasa o la citocromo c oxidasa.
Transferasas: Una transferasa es una enzima que cataliza la transferencia de un grupo funcional, por ejemplo un metilo o un grupo fosfato, de una molécula donadora a otra aceptora. Por ejemplo, una reacción de transferencia es la siguiente:
A–X + B → A + B–X
En el ejemplo, A es el donador y B es el aceptor; el donador es, a menudo, un coenzima.
Isomerasas: Las isomerasas son una clase de enzimas involucradas en el re-arreglo estructural o posicional de isómeros y estereoisómeros de diferentes moléculas. Están presentes virtualmente en todos los organismos celulares cumpliendo funciones en diversos contextos.
Actúan de la sgte forma:
Las enzimas de esta clase actúan sobre un solo sustrato, a pesar de que algunas puedan estar asociadas covalentemente con cofactores, iones, entre otros. La reacción general, por lo tanto, puede verse como sigue:
X-Y → Y-X
Las reacciones catalizadas por estas enzimas implican un reordenamiento interno de los enlaces, que puede significar cambios en la posición de grupos funcionales, en la posición de dobles enlaces entre carbonos, entre otros, sin cambios en la fórmula molecular del sustrato.
Ejemplos:
que poseen la capacidad para contar con unos tamaños muy diferentes de tal modo que hay desde las que tienen 2.500 aminoácidos hasta las que, sin embargo, rondan los 50.
Liasas: En bioquímica, las liasas son enzimas que catalizan la ruptura de enlaces C-C, C-S, C-N y otros enlaces no peptídicos por otros medios distintos a la hidrólisis o la oxidación, reacciones que son realizadas por enzimas específicas llamadas hidrolasas y deshidrogenasas respectivamente.
Se diferencian de otras enzimas en que los dos sustratos están involucrados en una dirección de reacción, pero solo una en la dirección contraria.
Al actuar sobre el sustrato, una molécula es eliminada y esto genera, ya sea un nuevo doble enlace o un anillo nuevo.
Una peculiaridad de las liasa es que requieren de la participación de un solo sustrato para efectuar una reacción en un sentido y de dos para realizar la reacción contraria.
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Hidrolasas: Las hidrolasas ácidas son enzimas hidrolíticas caracterizadas por alcanzar un rendimiento óptimo a un pH ácido, entre 4 y 5.
Hasta ahora se conocen aproximadamente unas 40 hidrolasas ácidas diferentes. Su actividad consiste en la degradación de moléculas complejas en otras más simples mediante la adición de una molécula de agua. Este proceso se denomina hidrolización
Se piensa que más del 20% de las enzimas presentan capacidad hidrolítica.
Ligasas: El nombre común de las enzimas ligasa también incluyen la ligasa de ADN, una enzima usada comúnmente en laboratorios de biología molecular para unir fragmentos de ADN. Otros nombres comunes para llamar a las ligasas son: sintetasa, porque es usada para sintetizar nuevas moléculas, o carboxilasa cuando son usadas para añadir dióxido de carbono a una molécula.
Oxidorreductasas: produce reacciones de óxido-reducción, de oxidación o de reducción.
Catalizan reacciones de oxidorreducción, es decir, transferencia de hidrógeno (H) o electrones (e-) de un sustrato a otro, según la reacción general:
AH2 + B ➫ A + BH2
A + BH2Ared + Box ➫Aox + Bred
Ejemplos son la succinato deshidrogenasa o la citocromo c oxidasa.
Transferasas: Una transferasa es una enzima que cataliza la transferencia de un grupo funcional, por ejemplo un metilo o un grupo fosfato, de una molécula donadora a otra aceptora. Por ejemplo, una reacción de transferencia es la siguiente:
A–X + B → A + B–X
En el ejemplo, A es el donador y B es el aceptor; el donador es, a menudo, un coenzima.
Isomerasas: Las isomerasas son una clase de enzimas involucradas en el re-arreglo estructural o posicional de isómeros y estereoisómeros de diferentes moléculas. Están presentes virtualmente en todos los organismos celulares cumpliendo funciones en diversos contextos.
Actúan de la sgte forma:
Las enzimas de esta clase actúan sobre un solo sustrato, a pesar de que algunas puedan estar asociadas covalentemente con cofactores, iones, entre otros. La reacción general, por lo tanto, puede verse como sigue:
X-Y → Y-X
Las reacciones catalizadas por estas enzimas implican un reordenamiento interno de los enlaces, que puede significar cambios en la posición de grupos funcionales, en la posición de dobles enlaces entre carbonos, entre otros, sin cambios en la fórmula molecular del sustrato.
Ejemplos:
que poseen la capacidad para contar con unos tamaños muy diferentes de tal modo que hay desde las que tienen 2.500 aminoácidos hasta las que, sin embargo, rondan los 50.
Liasas: En bioquímica, las liasas son enzimas que catalizan la ruptura de enlaces C-C, C-S, C-N y otros enlaces no peptídicos por otros medios distintos a la hidrólisis o la oxidación, reacciones que son realizadas por enzimas específicas llamadas hidrolasas y deshidrogenasas respectivamente.
Se diferencian de otras enzimas en que los dos sustratos están involucrados en una dirección de reacción, pero solo una en la dirección contraria.
Al actuar sobre el sustrato, una molécula es eliminada y esto genera, ya sea un nuevo doble enlace o un anillo nuevo.
Una peculiaridad de las liasa es que requieren de la participación de un solo sustrato para efectuar una reacción en un sentido y de dos para realizar la reacción contraria.
Explicación: