Respuestas
Respuesta:
Esta proteína es una eficiente enzima involucrada en el proceso de transformación de azúcares en energía en las células. Las enzimas modifican la velocidad de reacción, sin afectar el equilibrio de la misma, ya que una enzima hace que una reacción química transcurra a mayor velocidad, siempre y cuando sea energéticamente posible 67. Como todos los catalizadores, las enzimas funcionan disminuyendo la energía de activación de una reacción, de forma que la presencia de la enzima acelera sustancialmente la tasa de reacción. Una reacción que se produce bajo el control de una enzima, o de un catalizador en general, alcanza el equilibrio mucho más deprisa que la correspondiente reacción no catalizada.
Igualmente, la actividad es afectada por la temperatura, el pH, la concentración de la propia enzima y del sustrato, y otros factores físico-químicos. En 1878 el fisiólogo Wilhelm Kühne acuñó el término enzima, que viene del griego μο "en levadura", para describir este proceso. La palabra enzima fue usada después para referirse a sustancias inertes como la pepsina. 16 Llamó a la enzima que causa la fermentación de la sacarosa, "zimasa".
Sumner demostró que la enzima ureasa era una proteína pura y la cristalizó. Summer hizo lo mismo con la enzima catalasa en 1937. Esto se llevó a cabo en primer lugar con la lisozima, una enzima encontrada en las lágrimas, la saliva y los huevos, capaces de digerir la pared de algunas bacterias.
Estructuras y mecanismos
Casi todas las enzimas son mucho más grandes que los sustratos sobre los que actúan, y solo una pequeña parte de la enzima está directamente involucrada en la catálisis. Estas uniones de la enzima con sus propios sustratos o productos pueden incrementar o disminuir la actividad enzimática, dando lugar así a una regulación por retroalimentación positiva o negativa, según el caso. Al igual que las demás proteínas, las enzimas se componen de una cadena lineal de aminoácidos que se pliegan durante el proceso de traducción para dar lugar a una estructura terciaria tridimensional de la enzima, susceptible de presentar actividad. Estos agentes destruyen la estructura terciaria de las proteínas de forma reversible o irreversible, dependiendo de la enzima y de la condición.
Modelo de la «llave-cerradura»
Con base en sus resultados dedujo que ambas moléculas, la enzima y su sustrato, poseen complementariedad geométrica, es decir, sus estructuras encajan exactamente una en la otra,32 por lo que este modelo ha sido denominado como modelo de la «llave-cerradura», refiriéndose a la enzima como a una especie de cerradura y al sustrato como a una llave que encaja de forma perfecta en dicha cerradura.
Modelo del encaje inducido
33 Como resultado de ello, la cadena aminoacídica que compone el sitio activo es moldeada en posiciones precisas, lo que permite a la enzima llevar a cabo su función catalítica.
Modo de acción
Por ejemplo, reaccionando temporalmente con el sustrato para formar un complejo intermedio enzima/sustrato , que no sería factible en ausencia de enzima. Incrementando la velocidad de la enzima mediante un aumento de temperatura. El incremento de temperatura facilita la acción de la enzima y permite que se incremente aún más su velocidad de reacción. Sin embargo, si la temperatura se eleva demasiado, la conformación estructural de la enzima puede verse afectada, reduciendo así su velocidad de reacción, y solo recuperando su actividad óptima cuando la temperatura se reduce.
No obstante, algunas enzimas son termolábiles y trabajan mejor a bajas temperaturas.
Estabilización del estado de transición
La comprensión del origen de la reducción del valor de G en una reacción enzimática requiere elucidar previamente cómo las enzimas pueden estabilizar su estado de transición, más que el estado de transición de la reacción. Ese tipo de ambientes no existen ni se generan en ausencia de enzimas.
Función
404142 La dinámica interna se define como el movimiento de diferentes partes de la estructura de la enzima, desde residuos individuales de aminoácidos, hasta grupos de aminoácidos o incluso un dominio proteico entero. Casi cualquier residuo de la estructura de la enzima puede contribuir en el proceso de catálisis por medio de movimientos dinámicos. Dichos movimientos podrán ser más o menos importantes según si los cambios conformacionales se producen por vibraciones pequeñas y rápidas o grandes y lentas, y dicha importancia dependerá del tipo de reacción que lleve a cabo la enzima.
Explicación: