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Respuesta: Características de las enzimas:
Naturaleza proteica
Las proteínas están formadas por numerosos aminoácidos, que se agrupan a través de uniones peptídicas, formando largas cadenas. Esas cadenas suelen formar espirales, enrollamientos y plegamientos.
Es por ello que las enzimas adoptan una estructura característica que es muy importante a la hora de ejercer su función catalítica. En general las enzimas son proteínas globulares.
Especificidad
Las enzimas en general tienen una alta especificidad de sustrato, lo que significa que pueden “reconocer” al compuesto químico que deben procesar y anclarlo en lo que se conoce como “sitio activo”. El sustrato “encaja” en dicho sitio activo, tal como una llave encaja en el diseño de una cerradura. A veces, compuestos muy parecidos entre sí pueden insertarse en el mismo sitio activo, a esto se le llama “inhibición competitiva” de una reacción.
Diferente localización
Si consideramos la estructura de la célula, algunas enzimas se localizan en el citosol, otras en las membranas plasmáticas, otras en ciertas organelas (ejemplo: mitocondrias, peroxisomas, cloroplastos), aunque también hay enzimas que se pueden localizar en diferentes estructuras.
También vale la pena aclarar que algunas enzimas son liberadas hacia el exterior de la célula (extracelulares), en tanto que otras permanecen siempre en el interior de aquellas (intracelulares).
Diferentes condiciones óptimas
Las enzimas suelen ser activas en determinado rango de condiciones de temperatura y pH, con un óptimo donde su velocidad de reacción es máxima. La mayoría de las enzimas del cuerpo humano funcionan bien a 36-37 °C, que es la temperatura corporal.
Para algunas bacterias que viven en ambientes extremos, la temperatura óptima puede ser bastante diferente que esa, también el pH óptimo. A veces hay subgrupos dentro de un mismo tipo de enzima con diferentes óptimos de pH (por ejemplo: fosfatasas ácidas y fosfatasas alcalinas).
Se requieren en mínimas concentraciones
Dada esta especificidad que las caracteriza, solo es necesario una cantidad muy pequeña de estas proteínas para llevar adelante los procesos metabólicos normales, pues funcionan como una línea de montaje muy eficiente, que en cuestión de segundos transforman un compuesto o varios en otro.
Mínimos cambios pueden derivar en su inactivación
Se debe tener presente que a veces el cambio de unos pocos aminoácidos puede significar la reducción de la actividad de una enzima o incluso la pérdida total de su actividad. Asimismo, las enzimas se pueden oxidar, por ejemplo, y bajo esas condiciones podrían verse imposibilitadas de catalizar una reacción.
Algunos agentes conducen a su activación
Algunos compuestos pueden unirse a la enzima, no en el sitio activo, sino en otra posición, y motivar un cambio conformacional que derive en su activación. A estos se los llama activadores o efectores alostéricos.
Tipos de enzimas
Las enzimas se clasifican de acuerdo al tipo general de reacción que catalizan. Algunos grupos muy importantes los conforman las enzimas hidrolíticas (que catalizan hidrólisis), las óxido-reductasas (que catalizan reacciones rédox), las oxigenasas (que introducen oxígeno en la molécula), las polimerasas (que van uniendo unidades a una estructura repetitiva), las fosfatasas (que liberan grupos fosfato de una molécula).