TALLER DE BIOLOGIA: AMINOACIDOS Y PROTEINAS
1. ¿Qué elementos componen a los aminoácidos?
2. ¿Qué grupos funcionales son característicos de los aminoácidos? Escriba la formula química general de un aminoácido.
3. Escriba la estructura química de dos aminoácidos e identifique en ellos el carbono alfa.
4. ¿Cuántos tipos distintos de aminoácidos hay? Escriba una tabla con sus nombres y sus abreviaturas.
5. Explique el carácter anfótero de los aminoácidos.
6. ¿Cómo se llama el enlace que une a los aminoácidos en un péptido?
7. Los péptidos se clasifican según el número de moléculas de aminoácidos que lo forman. Defina los siguientes términos: Dipeptido, Tripèptido, Oligopéptidos y Polipeptidos.
8. ¿Cuántos aminoácidos deben estar unidos para considerar un péptido una proteína?
9. ¿Qué diferencia hay entre una haloproteína de una heteroproteína?
10. ¿Que indica la estructura primaria de una proteína?
11. ¿Qué determina la disposición espacial estable en la estructura secundaria de la proteína?
12. ¿Qué formas estables se pueden dar en la estructura secundaria?
13. ¿Qué caracteriza la estructura terciaria de las proteínas?
14. ¿Qué significa que las proteínas se desnaturalicen? ¿Qué factores inciden en la desnaturalización de las proteínas?
15. ¿Cuándo es posible la renaturalización de las proteínas?
16. ¿Cómo se clasifican las holoproteinas? De algunos ejemplos.
17. ¿Cómo se clasifican las proteínas según su función? De ejemplos.
18. Diga la función que cumplen las siguientes proteínas:
a. Colágenos.
b. Queratinas.
c. Miosina
d. Fibroína
e. Elastinas.
f. Fibrina
g. Histonas.
h. Albúminas.
i. Globulinas
j. Actina
k. Gluteina
l. Caseína
m. Vitelina
n. Ovoalbúmina
porfa es urgente!!
Respuestas
1. Los aminoácidos están compuestos por un átomo de carbono central o C alfa, que tiene unido a sus cuatro enlaces: los dos grupos funcionales, el amino y el del ácido carboxilo, está unido a un H y contiene un grupo R o radical que es variable, su estructura es diferente para cada aminoácido.
2. Los grupos característicos de los aminoácidos son el grupo amino R-NH2 y el grupo del ácido carboxílico R-COOH, que precisamente le dan el nombre a estas biomoléculas.
3. Se anexa imagen de la estructura básica de un aminoácido que indica incluso el carácter anfótero de los aminoácidos.
4. En los seres humanos hay 20 aminoácidos. Escriba una tabla con sus nombres y sus abreviaturas.
Fenilalanina (Phe), Isoleucina (Ile), Lisina (Lys), Leucina (Leu), Metionina (Met), Treonina (Thr), Triptófano (Trp), Valina (Val), Alanina (Ala), Prolina (Pro), Glicina (Gly), Serina (Ser), Cisteína (Cys), Asparagina (Asn), Glutamina (Gln), Tirosina (Tyr), Ácido aspártico (Asp), Ácido glutámico (Glu), Histidina (His), Arginina (Arg).
5. Explique el carácter anfótero de los aminoácidos.
Los aminoácidos pueden actuar como base cuando el grupo amino acepta protones o como ácido cuando el grupo carboxilo cede protones o H+ al medio. Pueden actuar como ácidos y bases a la vez, como la formula que se anexa.
6. ¿Cómo se llama el enlace que une a los aminoácidos en un péptido?
El enlace peptídico.
7. Los péptidos se clasifican según el número de moléculas de aminoácidos que lo forman. Defina los siguientes términos:
Dipeptido: está formado por dos aminoácidos unidos.
Tripèptido: está formado por tres aminoácidos unidos por enlace peptídico.
Oligopéptidos: cadenas de aminoácidos unidos hasta 20 aminoácidos.
Polipeptidos: cadenas que contienen entre 20 a 50 aminoácidos.
8. Reciben el nombre de proteína cuando la cadena peptídica posee más de 50 aminoácidos.
9. La holoproteína está formada sólo por aminoácidos mientras que la heteroproteína posee además de aminoácidos otra biomolécula o elemento químico diferente.
10. La estructura primaria de una proteína indica el orden o la secuencia de los aminoácidos, las veces que se repiten algunos aminoácidos, el número total de aminoácidos, la estructura lineal del polipétido representa la estructura primaria de una proteína.
11. La estructura secundaria se refiere a la conformación espacial de hélice o plegamiento que sufre la cadena peptídica sobre si misma, que es mantenida principalmente por puentes de hidrógeno.
12. ¿Qué formas estables se pueden dar en la estructura secundaria?
El de lámina plegada o beta-hélice y el helicoidal o alfa-hélice a lo largo de un eje.
13. En la estructura terciaria se aprecia mayor plegamiento en la cadena proteica, adquiere una forma globular, mantenida por diversos enlaces intracatenarios como puentes de hidrógeno, enlaces disulfuro, interacciones hidrofóbicas, entre otros.
14. Desnaturalización proteica: Las proteínas se desnaturalizan cuando pierden su estructura conformacional o sus niveles estructurales de forma secuencial a la inversa, del cuaternario al terciario, es decir, retroceden en sus plegamientos.
Factores que inciden en la desnaturalización de las proteínas: Son varios los factores que pueden ocasionar la desnaturalización proteica, pueden ser factores físico o químicos como los cambios bruscos en el pH o en la temperatura, o altas concentraciones de urea por ejemplo.
15. La renaturalización de las proteínas
Cuando se restablecen las condiciones óptimas de temperatura y pH se puede renaturalizar las proteínas.
16. Las holoproteinas
Se pueden clasificar en globulares como la albúmica o fibrosas como el colágeno por ejemplo.
17. Clasificación de las proteínas según su función
Proteínas de transporte: como la hemoglobina, la ceruloplasmina, transferrina, los citocromos.
Proteínas de defensa: como las inmunoglobulinas, el complemento, el fibrinógeno.
Regulación hormonal: como la insulina, la eritropoyetina, la hormona del crecimiento.
Catálisis o enzimática: como las transaminasas, las fosfatasas, catalasas, entre otras.
18. Función que cumplen las siguientes proteínas:
a. Colágenos: función estructural
b. Queratinas: estructural.
c. Miosina: contracción
d. Fibroína: estructural.
e. Elastinas: estructural
f. Fibrina: de protección
g. Histonas: estructural
h. Albúminas: de transporte,
i. Globulinas: de defensa del organismo
j. Actina: contracción
k. Gluteina: de reserva
l. Caseína: de reserva
m. Vitelina: de reserva
n. Ovoalbúmina: de reserva
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