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Índice [Ocultar]
1 Estructura de las proteínas
1.1 Estructura primaria
1.2 Estructura secundaria
1.3 Estructura terciaria
1.4 Estructura cuaternaria
2 Factores que provocan la desnaturalización
2.1 pH
2.2 Temperatura
2.3 Sustancias químicas
2.4 Agentes reductores
3 Consecuencias
3.1 Renaturalización
4 Proteínas chaperonas
5 Referencias
Estructura de las proteínas
Para poder entender los procesos de desnaturalización proteica, debemos conocer cómo se organizan las proteínas. Estas presentan estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.
Estructura primaria
Es la secuencia de aminoácidos que conforman dicha proteína. Los aminoácidos son los bloques fundamentales que constituyen estas biomoléculas y existen 20 tipos distintos, cada uno con propiedades físicas y químicas particulares. Se unen entre sí por medio de un enlace peptídico.
Estructura secundaria
En esta estructura esta cadena lineal de aminoácidos empieza a plegarse por puentes de hidrógeno. Existen dos estructuras secundarias básicas: la hélice α, con forma de espiral; y la hoja plegada β, cuando dos cadenas lineales se alinean paralelamente.
Estructura terciaria
Involucra otro tipo de fuerzas que resultan en plegamientos específicos de la forma tridimensional.
Las cadenas R de los residuos de aminoácidos que componen la estructura de la proteína pueden formar puentes disulfuro y las partes hidrofóbicas de las proteínas se agrupan en el interior, mientras que las hidrofílicas dan la cara al agua. Las fuerzas de van der Waals actúan como estabilizante de las interacciones descritas.
Estructura cuaternaria
Consiste de agregados de unidades proteicas.
Cuando una proteína se desnaturaliza, pierde la estructura cuaternaria, terciaria y secundaria, mientras que la primaria se mantiene intacta. Las proteínas que son ricas en los enlaces disulfuro (estructura terciaria) otorga mayor resistencia al desnaturalización.
Factores que provocan la desnaturalización
Cualquier factor que desestabilice los enlaces no covalentes encargados de mantener la estructura nativa de la proteína puede producir su desnaturalización. Entre los más importantes podemos mencionar:
pH
A valores muy extremos de pH, ya sea medios ácidos o básicos, la proteína puede perder su configuración tridimensional. El exceso de iones H+ y OH– en el medio desestabiliza las interacciones de la proteína.
Este cambio de patrón iónico produce la desnaturalización. La desnaturalización por pH puede ser reversible en algunos casos, y en otros irreversible.
Temperatura
La desnaturalización térmica ocurre al aumentar la temperatura. En organismos que viven en condiciones ambientales promedio, las proteínas empiezan a desestabilizarse a temperaturas mayores de 40 °C. Claramente, las proteínas de organismos termófilos pueden soportar estos rangos de temperatura.
Los aumentos de temperatura se traducen en aumento de los movimientos moleculares que afectan los puentes de hidrógeno y otros enlaces no covalentes, resultando en la pérdida de la estructura terciaria.
Estos aumentos de temperatura conllevan a disminuir la velocidad de reacción, si estamos hablando de enzimas.
Sustancias químicas
Las sustancias polares —como la urea— en altas concentraciones afectan los puentes de hidrógeno. Asimismo, las sustancias no polares pueden tener consecuencias similares.
Los detergentes también pueden desestabilizar la estructura proteica; sin embargo, no es un proceso agresivo y mayormente son reversibles.
Agentes reductores
El β-mercaptoetanol (HOCH2CH2SH) es un agente químico de uso frecuente en el laboratorio para desnaturalizar a las proteínas. Se encarga de reducir los puentes disulfuro entre los residuos de aminoácido. Puede desestabilizar la estructura terciaria o cuaternaria de la proteína.
Otro agente reductor con funciones similares es el ditiotreitol (DTT). Además, otros factores que contribuyen a la pérdida de la estructura nativa en las proteínas son los metales pesados en altas concentraciones y radiación ultravioleta.
Consecuencias
Al ocurrir la desnaturalización, la proteína pierde su función. Las proteínas funcionan óptimamente cuando se encuentran en su estado nativo.
La pérdida de la función no siempre viene asociada a un proceso de desnaturalización. Puede que un pequeño cambio en la estructura proteica conlleve a la pérdida de la función sin que se desestabilice toda la estructura tridimensional.
jojo la soy German Gardenia